本学薬学部および京都大学による研究チームの『赤血球の酸素運搬に関わる膜タンパク質の立体構造解析』に関する研究が、2015年11月6日（米国時間）に米国科学誌「Science」で公開されました。

ニュース・リリース（pdf）

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＜ポイント＞

•  抗体を用いる独自の結晶化技術により、ヒトの赤血球において酸素および二酸化炭素の輸送にかかわる膜たんぱく質（バンド３）の立体構造を解明しました。
•  立体構造情報から、バンド３の輸送機能が明らかになり、疾患に関係する部位や、バンド３の機能と構造変化の関係が示唆されました。
•  遺伝性貧血などの疾患が発症する仕組みの解明や薬剤の分子設計につながると期待されます。

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長崎国際大学 薬学部 濱崎 直孝 客員教授、隈 博幸 准教授、波多江 日成子 助教、京都大学 大学院医学研究科 岩田 想　教授らは、ヒトの赤血球における酸素の輸送に重要な役割を担っている「ｂａｎｄ３（バンド３）」という膜たんぱく質の立体構造を原子レベルで解析することに成功しました。

血液中に含まれる赤血球は、生命維持に必須の酸素を肺から体内に循環しています。これまでの研究から、赤血球は血液中の二酸化炭素を取り込み、赤血球内で重炭酸イオンと水素イオンに分解し、赤血球内のｐＨを変化させることで、ヘモグロビンに結合した酸素の放出を促すことが知られています。赤血球の膜（赤血球膜）に存在する膜たんぱく質「バンド３」は、赤血球内で生成した重炭酸イオンを外に放出し、代わりに塩素イオンを取り込む「交換輸送」を担っており、赤血球が適切な量の酸素を組織へ供給するのに欠かせない役割を担っています。

本研究グループでは、抗体フラグメントを結晶化の促進因子として用いる独自技術により、ヒトのバンド３を結晶化することに成功し、その立体構造を原子レベルで解明しました。得られた立体構造は、赤血球膜を貫通する７本のヘリックスの束でドメインを構成し、２つのドメインが逆向きに繰り返す構造を持っていました。このような２つのドメイン構造は、アミノ酸配列はあまり似ていないものの、ウラシル輸送体の立体構造と似ていることが分かりました。そこで、バンド３とウラシル輸送体の立体構造を詳しく比較したところ、片方のドメイン（コアドメイン）が動くことで、バンド３は塩素イオンを取り込み、重炭酸イオンを放出することが示唆されました。また、赤血球の疾患に関係する変異が、このコアドメインに集中して存在することも明らかになりました。

今後、立体構造の情報を基に遺伝性貧血などの疾患が発症する仕組の解明が進むことで、将来的には、薬剤や人工血液の設計にもつながることが期待されます。

＜論文タイトル＞
“Crystal structure of the anion exchanger domain of human erythrocyte band 3”
（ヒトの赤血球膜たんぱく質「バンド３」の立体構造解析）

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＜本研究に関するお問い合わせ＞

長崎国際大学薬学部 准教授　隈　博幸（クマ　ヒロユキ）
　Tel：0956-20-5664　　Fax：0956-20-5622
　kuma★niu.ac.jp（★を@に変更）

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研究者情報：隈 博幸、波多江 日成子
研究室ＨＰ：長崎国際大学薬学部　臨床検査学研究室

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京都大学公式サイト：http://www.kyoto-u.ac.jp/
科学技術振興機構（ＪＳＴ）公式サイト：http://www.jst.go.jp/